Estrutura e Ação da Insulina

Após os trabalhos de Dorothy,utilizando raios X para decifrar a estrutura da insulina e Sanger,com seus trabalhos relativos ao sequenciamento dos aminoácidos, a estrutura da proteína estava completamente determinada. Contando com duas subunidades, com três estruturas α-hélice e duas pontes dissulfeto, a insulina foi descrita como uma proteína com predominância de aminoácidos polares e cuja atividade é expressa em monômeros (apesar da capacidade da insulina de se associar a dois íons Zinco formando hexâmeros). Nada a ser questionado.
Mas quais são os mecanismos de ação de nossa proteína bi-Nobel? Por ser uma proteína cuja função é diminuir a glicemia sanguínea e estimular o consumo de glicose, a insulina pode ser considerada um fator de crescimento. Como tal, ela se associa a "receptores com tirosina quinase" (RTK, curioso caso de proteína sinalizadora e quinase ao mesmo tempo, provavelmente porque seus genes codificantes se fundiram ao longo da evolução) da membrana plasmática, ativando uma cascata de reações que envolvem a fosforilação de diversas outras enzimas. Dentre essas enzimas, está a proteína fosfatase 1 (PP1) cuja função é a síntese de glicogênio.